Les régions sombres indiquenr la conservation du site catalytique de l'énolase.

Les régions conservées (au taux de mutations inférieur à la moyenne) Peuvent visualisées sur la structure 3D d'une protéine en aplliquant des coloris basés sur l'alignement de séquences multiples. Ces régions signalent en général des zones dont l'importance fonctionnelle est cruciale. En Décembre 2001, Glaser, Ben-Tal, Pupko et Martz ont mis en place le Serveur ConSurf. ConSurf génère automatiquement un alignement de séquences multiples de protéines (ou en accepte un préalablement réalisé), puis génère automatiquement un arbre phylogénétique, et applique des couleurs réprésentant l'indice de conservation de chaque résidu de la structure 3D de la protéine. Les résultats sont affichés dans Protéine Explorer.

Précédemment, début 2000, Protéine Explorer proposait l'ASM3D, qui acceptait des alignements de séquences multiples de protéines fournis par l'utilisateur, et les utilisaient pour colorer la structure 3D de la protéine. L'ASM3D ne distingue que 3 catégoris de résidus: identique, similaire, and différent.

ConSurf est plus facil à utiliser que l'ASM3D, parce qu'il est complétement automatisé et qu'il fournit tout ce qui est nécessaire sur un seul site. Plus important, les algorithmes employés par ConSurf sont beaucoup plus sophistiqués. Dans presque tus les domaines, ConSurf est supérieur à L'ASM3D. C'est pourquoi nous vous recommandons d'utiliser ConSurf pour visualiser les régions conservées dans les structures en 3D des protéines.

La documentation ci dessous, décrit l'ASM3D, conserve un intérêt principalement historique.

Un alignement de multiples séquences d'une protéine a été réalisé pour l'énolase. Les commandes de l'ASM3D de Protéine Explorer ont attribué des couleurs correspondant à l'identité, à la similarité, ou à la différence des acides aminés alignés, comme l'indique le listing de l'alignement de Protéine Explorer. L'alignement comprend des protéines provenant Eubacteries, d'Archebacteries, et d'Eucaryotes (Drosophile, Levure, et Homme). Malgré l'extraordinaire diversité de l'échantillonage et de la durée de l'évolution, tous les résidus du site catalytique de l'enzyme sont identique. (Le site catalytique est marqué par la présence d'un ion sulfate (en rouge) qui s'y est lié dans cette molécule, 4enl.)

Si vous avez installé Chime, vous pouvez voir cette molécule en rotation dans une fenêtre interactive. Sinon, téléchargez Chime et installez le cela ne prend que quelques minutess.

Les liens dans le cliché ne fonctionnent pas puisqu'il s'agit uniquement d'un cliché.
Remerciements à Paul Stothard qui a crée une grande partie du code de l'ASM3D, et à Garry Duncan qui a fourni cet alignement.

Comment trouver l'ASM3D après avoir lancer Protéine Explorer? A partir de la PremièreVue, cliquez "Explorer Plus", puis vous verrez un lien vers "Exploration avancée", ou vous trouverez l'ASM3D dans le menu proposé. L'alignement de l'enolase est intégré en démonstration à Protéine Explorer avec 2 autres exemples.

Ce lien spécial ASM3D-Enolase lance directement Protéine Explorer(si votre installation est correcte), Charge l'enolase par Internet (il faut être connecté), et passe automatiquement de la PremièreVue à l'ExplorationAvancée, qui donne accès à l'ASM3D.

Un tutoriel détaillé accompagne l'ASM3D et explique comment construire un alignement et comment l'utiliser pour colorer la molécule étudiée.

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