Découverte de Première Utilisation: l'Enolase
Merci à Garry Duncan, Nebraska Wesleyan College, pour l'alignement de l'enolase.

1. SVP commencez par lire attentivement le résumé sur la page "Procédure ASM3D".

2. Maintenant cliquez sur le lien "FORMULAIRE D'ALIGNEMENT ASM3D" et lisez attentivement la page "Formulaire ASM3D". Vous pouvez laissez de côté la section "Options Avancées" au bas de la page. Si certaines portions de cette page ne vous semblent pas claires, elles s'éclairciront plus loin.

3. Maintenant, dans la fenêtre du "Formulaire ASM3D", recherchez les exemples prêts à l'usage er cliquez sur le lien "Enolase". Acceptez la proposition de rechercher 4enl.pdb via Internet, ou si vous en avez la posibilité chargez le ficier depuisundisque local. Remaquez que le clic sur "Enolase" a entrainé la mise en place des alignements nécessaires dans les 2 boîtes du formulaire.

4. Presser le bouton "Colorer l'alignement & la molécule". Une nouvelle fenêtre apparait contenant le "listing de l'Alignement ASM3D". Lisez attentivement l'explication en haut de la page, et voyez le décompte et les pourcentages en bas de cette fenêtre.

5. Après avoir consulté le Listing, cliquez sur la molécule pour l'amener à l'avant plan. Remarquez que les couleurs de l'alignement ont été appliquées à la molécule.

6. Cliquez sur les liens Identiques, Similaires, Différents pour faire apparaître en sphères les résidus de ces catégories. Le site catalytique est marqué par une un ion sulfate lié, et plus profondement, un ion zinc en brun. Remarquez que toute la zone autour du site actif est "Identique" pour un panel évolutif allant des Archeobacteriesjusqu'à l'Homme!

Coller un alignement et corriger des décalages par "glissement".
Merci à Gabe McCool, University of Massachusetts Amherst, pour m'avoir présenté ces molécules.

1. Des instructions sont fournies plus loin pour produire des alignements à partir du site Biology Workbench. Avant de réaliser vos propres alignements, celui fourni dans cette partie vous permettra de vous familiariser avec les caractéristiques de l'ASM3D. Il s'agit d'un alignement entre la chaîne B de la tubuline, et la protéine bactérienne de division cellulaire Ftsz. Ces deux protéines ont moins de 20% d'identité dans la séquence, mais un haut niveau de similarité structurale. (Pour plus d'informations sur ces protéines, consultez Exploring structure and function of FtsZ, a prokaryotic cell division protein and tubulin-homologue par Gabe J. McCool.) L'alignement ci dessous a été réalisé grâce à l'outil ClustalW du site Biology Workbench, en utilisant la configuration par défaut. Etant donné le bas niveau d'homologie séquentielle, l'lignement peu ne pas être très significatif, maisz il permet d'illustrer certaines caractéristiques de l'ASM3D.

   >1TUB_B; Tubulin from Sus scrofa, electron diffraction
   MREIVHIQAGQCGNQIGAKFWEVISDEHGIDPTGSYHGDSDLQL--ERINVYYNEAAGNKYVPRAILVDLEP
   GTMDSVRSGPFGQIFRPDNFVFGQSGAGNNWAKGHYTEGAELVDSVLDVVRKESESCDCLQGFQLTHSLG
   GGTGSGMGTLLISKIREEYPDRIMNTFSVVPSPKVSDTVVEPYNATLSVHQLVENTDETYCIDNEALYDI
   CFRTLKLTTPTYGDLNHLVSATMSGVTTCLRFPGQLNADLRKLAVNMVPFPRLHFFMPGFAPLTSRGSQQ
   YRALTVPELTQQMFDAKNMMAACDPRHGRYLTVAAVFRGRMSMKEVDEQMLNVQNKNSSYFVEWIPNNVK
   TAVCDIPPRGLKMSATFIGNSTAIQELFKRISEQFTAMFRRKAFLHWYTGEGMDEMEFTEAESNMNDLVS
   EYQQYQD
   
   >1FSZ; Methanococcus jannaschii
   -------------SPEDKELLEYLQQTKAKITVVGCGGAGNNTI--TRLKMEG--------IEGAKTVAINT
   DAQQLIRTKADKKILIGKKLTRG-LGAG-----GNPKIGEEAAKESAEEIKAAIQDSDMVF---ITCGLG
   GGTGTGS-APVVAEISKKIG---ALTVAVVTLPFVMEGKVRMKNAMEGLERLKQHTDTLVVIPNEKLFEI
   VPN--MPLKLAFKVADEVLINAVKGLVELITKDGLINVDFADVKAVMN---NGGLAMIGIG--ESDSEKR
   AKEAVSMALNSPLLDVD-----IDGATGALIHVMGPED--LTLEEAREVVATVSSR--------------
   ----------LDPNATIIWG--------ATIDENLENTVRVLLVITGVQSR----IEFTDTGLKRKKL--
   -------
   

2. Chargez 1fsz.pdb.

3. Dans la fenêtre du "Formulaire ASM3D", presser le bouton "Effacer les données" et OK pour confirmation. Copier et coller l'alignement ci dessus dans la boîte du haut "Boîte d'Alignement" dans la fenêtre du formulaire ASM3D. (Ne vous préoccupez pas des espaces au début de chaque ligne -- les espaces seront ignorés.)

4. Copier la partie 1FSZ de l'alignement ci dessus et copier le dans la boîte du bas du formulaire "Boîte à Séquence 3D".

5. Décochez "Appliquer les couleurs à la molécule". Cette option permet de gagner du temps jusqu'à ce que ce que les décalages soient corrigés.

6. Cliquez sur "Colorer l'Alignement & la Molécule". (La molécule, toutefois, ne sera pas colorée puisque cette option a été décochez.) Remarquez que presque tous les résidus sont rouges, signifiant qu'ils sont Sans équivalents dans la séquence 3D alignée.
   Si nous avions chargé un mauvais fichier PDB, nous aurions obtenu ce résultat, et cette coloration permet d'éviter de penser que la coloration d'alignement peut s'appliquer à une structure 3D sans préparation. Remarquez que le nombre de résidus qui ne sont pas sans équivalents est de 4 + 1 + 10 = 15. On peut s'attendre à jusqu'à 10% de correspondances au hasard, en l'absence de toutes identité de séquence. Constatez que 15 résidus est proche de 5% des 312 résidus proposés.

7. Dans la fenêtre du "Listing d'Alignement", passez avec la souris sur la Ser N-terminale et notez (dans la barre de statut, au bas de la fenêtre) qu'il s'agit du résidu 23 de la séquence de 1fsz.pdb. Cela explique la présence des 22 points avant la serine, représentant les 22 résidus manquant (certainement altérés et non résolus dans le cristal). Ce type de lacunes sont généralement obturées dans les séquences alignées. Notez que les séquences nommées 1FSZ et 1fsz.pdb correspondent, mais sont décalées de 22 résidus. Pour les faire correspondre, il faut glisser la séquence du fichier PDB de 22 résidus vers la gauche. Pou donner l'instruction à ASM3D d'effectuer le décalage , entrer "-22" dans la fente suivant " Faîtes glisser la séquence du fichier PDB de x positions". Maintenant presser le bouton "Colorer l'Alignment & la Molécule" à nouveau. Il y a maintenant 0 sans équivalents (vérifiez la synthèse en bas de la fenêtre du Listing).

8. Voici un exemple plus compliqué. Amenez la fenêtre principale de Protéine Explorer au premier plan, cliquez sur le lien "Procédure ASM3D". Entrez 1tub (tubuline) dans la fente prêt de "Charger" au point 4 de la page de "Procédure ASM3D".

9. Amenez la fenêtre du "Formulaire ASM3D" au premier plan, et remplacez le contenu de la "Boîte à Séquence 3D" en bas par la séquence alignée 1TUB_B. (Ne modifiez pas le contenu de la boîte du haut.)

10. Supprimez le "-22" dan la fente.

11. Décochez "Appliquez les couleurs à la molécule".

12. Presser le bouton "Colorer l'Alignement & la Molécule". L'examen du listing revèlera que environ 90% de la séquence de la 1tub.pdb est sans équivalent, et il n'y a pas de décalage évident pouvant corriger cela. Le problème provient de ce que nous n'avons pas précisé quelle chaîne est concernée par l'alignement, alors la chaîne a été utilisée par défaut. Il y a peu de similitude de séquence entre les 2 chaînes de la tubuline. Entrer "b" dans la fente "Appliquer les couleurs à la(aux) chaînes(s)". Presser le bouton "Colorer l'Alignement & la Molécule" à nouveau.

13. Les 44 premiers résidus coincident, mais une lacune de 2 résidus cause une in-équivalence ensuite. Passer sur le premier point de la lacune nous indique dans la ligne de statut qu'il s'agit de la position 45. C'est pourquoi nous devons glisser la séquence du fichier PDB de 2 positions vers la gauche à partir de la position 45. Dans la fente "Faîtes glisser la séquence du fichier PDB de x positions" , entrer "-2@45". Presser le bouton "Colorer l'Alignement & la Molécule" à nouveau.

14. Les In-équivalences sont ainsi évitées jusqu'à une lacune de 8 résidus à partir d'un point à la position 361. Dans la fente "Faîtes glisser la séquence du fichier PDB de x positions" , entrer "-2@45;-8@361". Presser le bouton "Colorer l'Alignement & la Molécule" à nouveau. Zéro SansEquivalent -- hourrah!

15. Maintenant cochez "Appliquez les couleurs à la molécule", et presser le bouton "Colorer l'Alignement & la Molécule" à nouveau. Amenez la fenêtre principale de Protéine Explorer au premier plan pour observer la molécule. L'indicateur Prêt/Occupé sous le molécule sera en position occupé tant que les couleurs sont appliqués aux atomes, et à nouveau losque les boutons Identiquel/Similaire/Différent sont générés.

16. L'objectif principal de l'exercice ci dessus d'éclaircir la signification d'In-Equivalence, et d'expliquer comment les corriger dans certains cas par des glissements de séquences.

Caractéristiques des alignements nécessaire à l'ASM3D

1. L'alignement de séquences multiples doit être en acides aminés. Il est possible d'adapter l'ASM3D pour prendre également en charge des alignement d'ARN. Si vous souhaitez utilisez l'ASM3D pour l'ARN, SVP contactez Eric Martz.
2. L'alignement doit être au format FASTA. Les alignements au format PIR peuvent être utilisés dans certains cas (voir l'exemple ci-dessous).
3. L'alignement ne doit pas excéder environ 30,000 bytes parce que des bocs de texte plus important sont tronqués lorsqu'ils sont collés dans un formulaire de navigateur. Un mécanisme permettantb la prise en charge d'alignements plus grand a été mis au point (mais non édité). Si vous en avez besoin, SVP contactez Eric Martz.

Alignements prêts à l'emploi par HOMSTRAD

1. Le site Homologous Structure Alignment Database (HOMSTRAD) offre des alignements de familles de séquences à partir de la Protein Data Bank. Seuls les séquences disponibles dans la PDB sont inclues dans ces alignements, ce qui présente l'avantage que ces alignements ne contiennent pas plus d'une douzaine de séquences, et ainsi se placent facilement dans le formulaire de l'ASM3D's et sont traîtés rapidement.

2. Par exemple, allez sur HOMSTRAD et recherchez "recombinase". Plusieurs famille sont affichées, avec de 2 à 5 séquences par alignement. Cliquez sur la famille Bacterial DNA recombination protein, RuvA: holliday junction DNA helicase RuvA.

3. Vous verrez un tableau ne contenant (au moment ou j'ai fait le test) que deux codes PDB, 1cuk and 1bvs.

4. Cliquez sur le lien pir dans la ligne du bas du tableau. Ceci affiche un alignement au format PIR. Le format PIR est très proche du format FASTA, en fait PIR a deux lignes de commentaires précédent les séquences, alors que FASTA n'en a qu'une. Ceci perturbe l'ASM3D, donc vous aurez à éditer les alignements pour réduire les deux lignes à une seule. Ceci peur être fait simplement en supprimant le signe retour pour fusionner les deux lignes en une seule plus longue. (Dans le formulaire elle sera redécoupée, mais toujours traîtée comme une seule ligne.) Vous pouvez aussi supprimer le texte en rouge, qui sera problématique si vous avez beaucoup de séquences dans votre alignement, mais permet de voir les annotations dans le listing de l'alignement de l'ASM3D. (Les annotations sont tronquées à la première semicolon.) Exemple: changez ceci
   >P1;1cuk
   structureX:1cuk: 1 : : 203 : :holliday junction DNA helicase RuvA:Escherichia coli: 1.9: 20.9
   MIGRLRGIIIEKQPPLVLIEVGGVGYEVHMPMTCFYELPEAGQEAIVFTHFVVREDAQLLYGFNNKQERTLFKEL
   IKTNGVGPKLALAILSGMSAQQFVNAVEREEVGALVKLPGIGKKTAERLIVEMKDRFKGLHGDLFTPTDDAEQEA
   VARLVALGYKPQEASRMVSKIARPDASSETLIREALRAAL--*
   en cela
   >1cuk holliday junction DNA helicase RuvA:Escherichia coli
   MIGRLRGIIIEKQPPLVLIEVGGVGYEVHMPMTCFYELPEAGQEAIVFTHFVVREDAQLLYGFNNKQERTLFKEL
   IKTNGVGPKLALAILSGMSAQQFVNAVEREEVGALVKLPGIGKKTAERLIVEMKDRFKGLHGDLFTPTDDAEQEA
   VARLVALGYKPQEASRMVSKIARPDASSETLIREALRAAL--*

5. Copier l'alignement PIR depuis HOMSTRAD et coller le dans votre éditeur de texte (Word, WordPad, BBEdit, etc.). Editer le comme indiquéplus haut. Il est maintenant prêt à coller dans le formulaire de l'ASM3D et à utilisation pour colorer l'image 3D image. Nous considerons Que vous avez vu les sections dans Comment utiliser l'ASM3D, et que vous savez donc comment procéder.

Préparer un alignement avec Biology Workbench (BW).

BW est système souple et puissant. La méthode decrite ci-dessous est l'une des nombreuses façons de l'utiliser pour préparer un alignement de multiples séquences de protéines. BW qui n'est pas très convivial, mais le fait est que BW sauvegarde votre travail entre 2 utilisations ce qui suffit à justifier son utilistion. Une fois que vous maîtriserez cette démarche, vous pourrez en essayez d'autres.

Les instructions ci-dessous ont été écrite pour Biology Workbench. Aprés leur rédaction, une version allègée de Biology Workbench for Students est apparue. Elle est plus limitée en options, et est un peu plus conviviale, et elle sauvegarde vos séssions (en fait, elles les partage avec Biology Workbench!). Les étudiants peuvent la préférer, alors que les chercheurs préfereront la version plus complète de Workbench. Dans la version pour étudiant, le processus est le même que celui présenté ci-dessous pour la version complète de Biology Workbench -- Quelques détails sont différents, mais il ne doit pas y avoir de problèmes à adapter la procédure ci-dessous.

Remarque: J'ai peu d'expérience dans la préparation d'alignements! Si vous connaissez un tutoriel avec plus ou de meilleurs conseils, SVP faîtes moi le savoir.

1. Allez sur le site Biology Workbench (BW).

2. Si vous n'avez jamais utilisé BW avant, cliquez sur "Setup a free account" (Créer un compte). Cela ne prend que quelques minutes. L'avantage c'est que vos sessions de travail seront mémorisées, ainsi vous pourrez facilement en les reprendre à des moments différents.

3. Après être entré dans BW, cliquez sur le bouton [Session Tools] (Outils de session).

4. Sélectionner "Start New Session" (Démarrer une nouvelle Session), et presser le bouton [Run] (Lancer).

5. Entrer une description de la session, comme par exemple le nom de la molécule étudiée. Presser le bouton [Start New Session] (Démarrer une nouvelle Session).

   SELECTIONNER DES SEQUENCES
   Les séquences peuvent être choisies en fonctions de différentes questions. Souvent, on souhaite savoir quels résidus sont conservés à travers une longue distance phylogénétique. Une autre question peut-être de savoir quel résidus ont muté dans deux molécules proches, par exemple l'hémoglobine humaine de type sauvage par rapport à l'hémoglobine S drépanocytaire.
    

   La Mutation de l'Hémoglobine S dans l'ASM3D Pour visualiser la différence entre les hémoglobines sauvage et S en utilisant l'ASM3D, afficher 2HBS (l'hémoglobine S humaine) dans Protéine Explorer, et utilisez un alignement des séquences de chaînes beta(chaîne B dans chaque cas) de 2HBS et de 2HHD (hémoglobine de type sauvage). Vous pouvez utilisez les consignes ci-dessous pour les rechercher pour ces deux codes PDB ("2HBS or 2HHD") et aligner les chaînes B, ou si vous êtes impatient, voici cet alignement prêt à coller dans le formulaire de l'ASM3D: >2HHD_B VHLTPEEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPWTQRFFESFGDLSTPDAVMGNPKVKAHGKKVLGA FSDGLAHLDNLKGTFATLSELHCDKLHVDPENFRLLGNVLVCVLAHHFGKEFTPPVQAAYQKVVAGVANA LAHKYH >2HBS_B VHLTPVEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPWTQRFFESFGDLSTPDAVMGNPKVKAHGKKVLGA FSDGLAHLDNLKGTFATLSELHCDKLHVDPENFRLLGNVLVCVLAHHFGKEFTPPVQAAYQKVVAGVANA LAHKYH N'oubliez pas de taper BDFH (toutes les chaînes beta) dans la fente "Appliquer les couleurs aux chaînes" du formulaire ASM3D form. Sinon l'alignement sera comparé à la chaîne alpha, et vous aurez principalement des inéquivalences! Si vous souhaitez découvrir la partie en contact avec la valine,le résidu mutant (E6V) pour provoquer l'aggrégation des deux molécules d'hémoglobines: Dans le résultat de l'ASM3D, cliquez Different pour afficher en sphères uniquement la valine mutante. (Si les résidus Identiques sont affichés, cliquez Masquer après le mot Identiques.) Aller à l'Exploration Avancée, puis dans l'EtudeRapide. CHOISIR Cliqué, un résidu par clic, puis choisir une valine qui est en contact la molécule d'hémoglobine adjacente. Cliquez Stop au sommet du cadre du milieu, pour arrêter la sélection. AFFICHER Contacts. Zoomer pour aggrandir la vue. Pour savoir à quelle chaîne appartient chaque résidu en contact, entrez cette commande dans la fente d'entrée des commandes: select not balled. COLORER Chaine. Pour en savoir plus, visitez ce Tutoriel sur l'Hémoglobine. Vous apprendrez que les résidus en contact avec la valine mutante dans 2HBS ne sont pas ceux impliqués dans dans la drépanocytose. Mais, le principe est similaire : la surface hydrophobe supplémentaire liée à la présence de la valine mutante entraîne la "précipitation" de l'hémoglobine.

6. Presser le bouton [Protein Tools] (Outils Protéine).

7. Sélectionner "Ndjinn - Multiple Database Search" (Ndjinn - Recherche sur de multiples bases de données), et presser le bouton [Run] (Lancer).

8. Cochez uniquement la base de données: PDBFINDER. (Recherchez la première ligne bleue, OMIM; PDBFINDER est juste en dessous.) Ceci garantit l'existence d'une structure en 3D (fichier PDB) pour tout ce que vous trouverez.

9. Entrez le nom de la molécule étudiée dans la fente en haut de la page, et presser le bouton [Search] (Rechercher).

10. Une liste de noms de séquences est affichée.
    (Si vous recevez le message "No sequences found" (aucune séquence trouvées), retournez en arrière et vérifiez que vous avez bien cochez PDBFINDER -- si vous ne sélectionnez aucune base de données, vous n'en êtes pas avertis, mais apparait le message "No sequences found". C'est l'un des exemples de l'in-convivialité de l'outil.)
    Chaque nom de séquence à le prefixe "PDBFINDER" (signifiant qu'une structure 3D a été publiée). Vous devez en sélectionner au moins une parmis celle à inclure dans votre alignement. Il peut aussi y en avoir plusieurs. Utilisez le bouton [Show Records] pour obtenir davantage d'informations sur les sequences cochées.

11. Après avoir cochées les séquences désirées, et décichées les autres, presser le bouton [Import Sequences] (Importer les séquences).

12. A ce stade, vous pouvez avoir suffisament de séquences pour construire un alignement. Si c'est le cas, passez directement à l'ALIGNEMENT. Dans certains cas deux séquences fournissent suffisamment d'informations.

    OBTENIR DAVANTAGE DE SEQUENCES

13. Méthode I: Rechercher par Nom. Aller dans les Protein Tools(outils pour protéines ) et utilisez Ndjinn search comme dans les étapes précédentes, mais cette fois ci cochez la base de données SWISSPROT (en plus de PDBFINDER). Vous aurez beaucoup plus de séquences. (Si vous ne la trouvez pas dans la longue liste des bases de données, utilisez l'outils de recherche sur la page du navigateur, pour chercher "swiss".)

14. Méthode II: Rechercher par similarité de séquences. Allez dans les Protein Tools et cochez juste le nom d'une séquence, celle qui correspond au fichier PDB qui sera colorer dans Protéine Explorer. (Vous pouvez choisir dans Protéine Explorer la meilleure séquence à utiliser pour une vue en 3D.)

15. Sélectionnez BLASTP, puis presser Run.

16. Sur la page BLASTP, sélectionner la base de données SWISSPROT.

17. Juste sous la liste des bases de données se trouve une fente ou la valeur attendue "Expectation value". La valeur par défaut (10) est bien trop haute. Entrez 0.1.

18. En bas de la page, pressez le bouton Submit.

19. Vous devez maintenant sélectionner quelques unes des séquences dans la liste pour les importer. Utilisez le bouton [Show Records] pour vous aider dans votre sélection.

20. Utilisez le bouton [Import Sequence(s)] pour importer les séquences que vous souhaitez aligner.

    ALIGNEMENT

21. Vous avez maintenant à l'écran une liste de séquences avec des cases à cocher. Sélectionner "Select All Sequences" (Sélectionner toutes les séquences) et presser [Run] (Lancer).

22. Décochez toutes les séquences que vous ne souhaitez pas inclure à votre alignement.

23. Vérifiez que vous cochez au moins une séquence pour laquelle une structure 3D est disponible. Toutes les séquences de type PDBFINDER ont une structure 3D. Les séquences de la SWISSPROT en général n'en ont pas.

24. Faîtes défiler la liste des opérations en haut de page jusqu'à trouver CLUSTALW (vers le milieu de la liste). Sélectionnez le et presser [Run] (Lancer). Sur l'écran suivant appelé CLUSTALW, presser [Submit] (Soumettre).

25. Examinez attentivement l'alignement. Un alignement avec trop peu d'identités, ou trop peu de différences, peut ne pas être utilisable. Si vous exclure une ou plusieurs séquences, presser le bouton [Return] (retour) et relancer alignement avec la nouvelle sélection de séquences.

26. Une fois que vous êtes satisfait de l'alignement, presser [Import Alignment] (Importer l'alignement).

27. Vous devez maintenant voir une liste de tous les alignements que vous avez réalisés (initiallemant un seul), chacun avec une case à cocher. Remarquez que êtes passé dans les dans les Alignment Tools (Outils d'alignements), et plus dans les Protein Tools (Outils Protéines).

28. Maintenant il vous faut obtenir l'alignement au format FASTA. Cochez l'alignement désiré. Sélectionnez "Edit Aligned Sequences" (Editer les séquences alignées), presser [Run] (Lancer).

29. Sur l'écran obtenu, rechercher le menu des Format, et changer le format proposé en "Fasta".

30. Sélectionner et copier l'alignement. Coller le directement dans le formulaire de l'ASM3D de Protéine Explorer, ou coller le éventuellement dans un fichier de traitement de texte pour le sauvegarder et le réutiliser ultérieurement.

31. Sélectionner la séquence qaui correspond à un fichier PDB de structure 3D. Copier cette séquence dans la "boîte à structure 3D" du formulaire ASM3D. Chargez le fichier PDB correspondant. Si vous avez suivi ce tutoriel depuis le début, vous savez maintenant ce qu'il vous reste à faire.

32. Il arrive parfois que la séquence du fichier PDB ne commence pas dans le listing d'alignement -- la ligne de la séquence du fichier est alors complétement abérrante. Si cela arrive, utilisez la Fenêtre d'Information sur la Molecule pour ouvrir l'affichage de la Séquences. Noter le numéro du premier résidu (Nous l'appelerons "N1"). Entrez la valeur -(N1 - 1) dans la fente du formulaire d'alignement de l'ASM3D dans la partie "Glissement de la séquence du fichier PDB". Par exemple, si N1 est 389, entrez -388 dans la fente, puis presser le bouton [Colorer l'Alignement & la Molécule].

33. Occasionnellement, CLUSTALW ne parvient pas à aligner correctement une séquence avec d'autres séquences. Si est alignement est important pour vous, inspectez le attentivement votre alignement dans le listing d'alignement de l'ASM3D. Recherchez des motifs de séquences cruciaux connu dans cette cette famille de molécules et assurez vous qu'elles sont alignées. (Si l'alignement n'est pas correct,je ne sais comment le rectifier. Toute suggestion est la bienvenue.)

Correction d'Erreurs et Caractéristiques de l'outil ASM3D.