Evolution moléculaire, les (hémo et myo) globines.

Parenté entre êtres vivants actuels et fossiles- Phylogénèse - Evolution

Activités envisageables.

La recherche de parenté chez les vertébrés -L’établissement de phylogénies

L’établissement de relations de parenté entre les vertébrés actuels s’effectue par comparaison de caractères homologues (embryonnaires, morphologiques, anatomiques et moléculaires). Les comparaisons macroscopiques prennent en compte l’état ancestral et l’état dérivé des caractères.
Seul le partage d’états dérivés des caractères témoigne d’une étroite parenté.
Ces relations de parenté contribuent à construire des arbres phylogénétiques.
Les ancêtres communs représentés sur les arbres phylogénétiques sont hypothétiques, définis par l’ensemble des caractères dérivés partagés par des espèces qui leur sont postérieures ; ils ne correspondent pas à des espèces fossiles précises.
Une espèce fossile ne peut être considérée comme la forme ancestrale à partir de laquelle se sont différenciées les espèces postérieures.

Etude sommaire de stades embryonnaires de différents vertébrés. Utilisation de pièces anatomiques pour établir les relations de parenté entre les vertébrés.
Utilisation de logiciels permettant des comparaisons moléculaires entre les vertébrés (hémoglobine, myoglobine).

Utilisation de logiciels établissant des arbres phylogénétiques.
Lecture et critique d’arbres phylogénétiques.

L'Alignement de Séquence Multiple 3D permet en quelques clics de souris de comparer les séquences de différentes molécules et de faire apparaître les ressemblances et différences sur une molécules en 3D.

Familiarisez vous avec l'outil ASM3D avec le tutoriel spécifique.

Ici, est représenté sur la Myoglobine humaine (fichier 2mm1.pdb). La comparaison des séquences de différentes myoglobines provenant des différents vertébrés montre qu'elles possèdent 23 acides aminés en commun situés pour la plupart autour de l'hème.
(L'image est une capture d'écran, aucun lien n'est donc actif sur celle ci.)

L'ASM3D construit un alignement de séquences des molécules choisies à partir de données qui lui sont fournies (voir ci dessous) et affiche les résultats sur une molécule au format PDB, ici 2mm1.pdb. Cette molécule (2mm1) est une myoglobine ayant subie 2 mutations par rapport à la séquence normale de la myoglobine humaine.
Lors de l'affichage de l'alignement Protéine Explorer constate ainsi que 2 acides aminés de la séquence humaine n'ont pas d'équivalent sur la molécule 2mm1 et les affiche en rose.

Truc : Il es possible d'appliquer la coloration d'un alignement à deux chaînes simultanément en utilisant la case de désignation de chaînes à colorer du formulaire ASM3D.

Dans la molécule 2hhb.pdb, a et c désignent les 2 chaînes alpha alors que b et d correspondent aux 2 chaînes bêta.

Quelques exemples de résultats obtenus en comparant deux à deux les myoglobines de différentes espèces pour construire une "matrice visuelle" des distances génétiques entre toutes ces espèces.

Les images montrent nettement que plus les espèces sont proches d'un point de vue phylogénétique plus les myoglobines sont semblables et que la partie fonctionnelle de la molécule est mieux conservée que le reste de la protéine.

La Grenouille fait exception à la règle, sa myoglobine présente le plus grand nombre de différences par rapport à toutes les autres. Pour cette espèce (Rana castesbaeina) le rôle de la myoglobine est joué par une hémoglobine monomérique. Elle dérive d'une molécule de la lignée de l'hémoglobine alpha qui a divergé de cette lignée au environ de la divergence alpha-bêta.

Ces particularités explique les différences nombreuses entre cette hémoglobine et les myoglobines.

2hhb : Hémoglobine Humaine
2mm1 : Myoglobine humaine
1dwr : Myoglobine de Cheval
1lhs : Myoglobine de Tortue
1myt : Myoglobine de Thon

Charger l'hémoglobine humaine (2hhb)

Charger la myoglobine humaine (2mm1)

Charger la myoglobine de Cheval (1dwr)

Charger la myoglobine de Tortue (1lhs)
Charger la myoglobine de Thon (1myt)