Les relations de parentés entre les vertébrés,
les (hémo et myo) globines.

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Extrait du B.O. n°7 du 31 Aout 2000 - Programme officiel de Première L - Enseignement scientifique

PLACE DE L'HOMME DANS L'ÉVOLUTION

Activités envisageables.
À la recherche de "l'ancêtre commun"
Chaque espèce est issue d'une longue suite de générations au cours de laquelle les caractères qui la définissent sont apparus à différentes périodes dans l'histoire dela terre. Ainsi, l'homme est un eucaryote, un vertébré, un amniote, un mammifère,un primate, un hominoïde et un homininé.
Par la prise en compte des caractères homologues et de l'état ancestral ou dérivé deces caractères, on peut construire des relations de parenté entre les êtres vivants.
Les données moléculaires confortent l'idée que c'est avec le chimpanzé que l'hommepartage l'ancêtre commun le plus récent. Cet ancêtre commun n'est pas un chimpanzé ni un homme. Il devait posséder des caractères appartenant à la fois à l'homme et au chimpanzé. Parmi ces caractères figurent un répertoire locomoteur incluant une certaine forme de bipédie et l'usage d'outils.		 - Utilisation d'un logiciel de phylogénie et de pièces anatomiques pour établir les relations de parenté entre les vertébrés. Étude d'arbres phylogénétiques.
- Établissement du calendrier simplifié de l'évolution des êtres vivants au cours du temps.


- Utilisation d'un logiciel d'analyse génique et de la banque de données sur les gènes des primates pour établir l'apparentement homme- chimpanzé.

 

L'Alignement de Séquence Multiple 3D permet en quelques clics de souris de comparer les séquences de différentes molécules et de faire apparaître les ressemblances et différences sur une molécules en 3D.

Familiarisez vous avec l'outil ASM3D avec le tutoriel spécifique.

Ici, est représenté sur la Myoglobine humaine (fichier 2mm1.pdb). La comparaison des séquences de différentes myoglobines provenant des différents vertébrés montre qu'elles possèdent 23 acides aminés en commun situés pour la plupart autour de l'hème.
(L'image est une capture d'écran, aucun lien n'est donc actif sur celle ci.)


L'ASM3D construit un alignement de séquences des molécules choisies à partir de données qui lui sont fournies (voir ci dessous) et affiche les résultats sur une molécule au format PDB, ici 2mm1.pdb. Cette molécule (2mm1) est une myoglobine ayant subie 2 mutations par rapport à la séquence normale de la myoglobine humaine.
Lors de l'affichage de l'alignement Protéine Explorer constate ainsi que 2 acides aminés de la séquence humaine n'ont pas d'équivalent sur la molécule 2mm1 et les affiche en rose.

 

Alignements au format FASTA des séquences de différentes chaînes d'hémoglobines et de la myoglobine.
(réalisés à partir du site Biology Workbench)
Hémoglobine ALPHA
Hémoglobine BÊTA
Myoglobine
Voir comment utiliser ces données sur la page consacrée à la famille multigénique des globines.

 

Les données ci dessus pour les hémoglobines alpha et bêta ont été utilisées dans le module ASM3D de Protéine Explorer pour afficher la comparaison de chaque molécule avec l'hémoglobine humaine et l'afficher sur la molécule 2hhb.pdb.

Il en ressort que plus l'espèce est éloignée phylogénétiquement de l'espèce humaine, plus son hémoglobine diffère de l'hémoglobine humaine.

Truc : Il es possible d'appliquer la coloration d'un alignement à deux chaînes simultanément en utilisant la case de désignation de chaînes à colorer du formulaire ASM3D.

Dans la molécule 2hhb.pdb, a et c désignent les 2 chaînes alpha alors que b et d correspondent aux 2 chaînes bêta.

 

Quelques exemples de résultats obtenus en comparant deux à deux les myoglobines de différentes espèces pour construire une "matrice visuelle" des distances génétiques entre toutes ces espèces.

Les images montrent nettement que plus les espèces sont proches d'un point de vue phylogénétique plus les myoglobines sont semblables et que la partie fonctionnelle de la molécule est mieux conservée que le reste de la protéine.

 

  

La Grenouille fait exception à la règle, sa myoglobine présente le plus grand nombre de différences par rapport à toutes les autres. Pour cette espèce (Rana castesbaeina) le rôle de la myoglobine est joué par une hémoglobine monomérique. Elle dérive d'une molécule de la lignée de l'hémoglobine alpha qui a divergé de cette lignée au environ de la divergence alpha-bêta.

Ces particularités explique les différences nombreuses entre cette hémoglobine et les myoglobines.

Si votre machine est correctement configurée, pour étudier la famille multigénique, il suffit :
 

Soit d'entrer le code PDB de la molécule à comparer dans la case de la page d'entrée puis de cliquer sur le bouton Protéine explorer. Soit de Cliquer sur l'un des liens ci-dessous
pour lancer Protéine comparator qui télécharge
automatiquement la molécule indiquée.

2hhb : Hémoglobine Humaine
2mm1 : Myoglobine humaine
1dwr : Myoglobine de Cheval
1lhs : Myoglobine de Tortue
1myt : Myoglobine de Thon